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Fructose-1,6-bisfosfatase de fígado de coelho. Estrutura p ...
Dorry, Hamza Fahmi Ali El
Fructose-1,6-bisfosfatase de fígado de coelho. Estrutura primária da região amino-terminal e sítios de clivagem por ação catalítica da subtilisina
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Autor: Dorry, Hamza Fahmi Ali El
Acervo: (us) Universidade de São Paulo
Categoria: Teses e Dissertações
Resumo: A Fru-P2ase, enzima alostérica de significativa importância na gliconeogênese, foi estudada sob os aspectos funcional e estrutural. A digestão da Fru-P2ase com subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima, sendo esta fato relacionado diretamente com clivagem da molécula da enzima em sítios específicos. Os primeiros 78 aminoácidos da porção aminoterminal da Fru-P2ase contendo os sítios de clivagem foram sequenciados. O peptídio-S resultante da ação proteolítica continua associada com a proteína, permanecendo inalterados a estrutura tetramérica e o peso molecular originais. No entanto, a ação da subtilisina levou a modificações nas propriedades catalíticas e alostéricas da enzima. A estrutura secundária, prevista a partir da análise sequencial, permite supor a existência de semelhança entre a estrutura secundária da região NH2-terminal da Fra-P2ase com a estrutura de enzimas capazes de estabelecer ligações com nucleotídios.
